Via cryo-elektronenmicroscopie (Cryo-EM) werd de spike (stekeleiwit) van Omikron nog scherper in beeld gebracht. Vooral die spike trekt immers de aandacht van de onderzoekers. Het onderzoek resulteerde in het artikel 'SARS-CoV-2 Omicron Variant: ACE2 Binding, Cryo-EM Structure of Spike Protein-ACE2 Complex and Antibody Evasion'.
"De Omikron-variant is ongezien wat betreft de 37 spike-eiwitmutaties - dat zijn drie tot vijf keer meer mutaties dan welke andere variant dan ook," verklaart Sriram Subramaniam, de hoofdauteur van de studie en professor biochemie aan de Universiteit van British Columbia, in de media.
Deze nieuwe mutaties lijken 'de bindingsaffiniteit te verhogen', vertelt Subramaniam, wat aangeeft dat Omikron zich sterker kan hechten aan menselijke cellen. Het is via de 'ACE2-receptor' op onze cellen dat het virus zich aan onze cellen bindt.
"Over het algemeen tonen onze resultaten aan dat Omikron een veel grotere bindingsaffiniteit heeft dan het oorspronkelijke SARS-CoV-2-virus, met niveaus die meer vergelijkbaar zijn met wat we zien met de Delta-variant," stelt Subramaniam. Omikron heeft volgens de studie zelfs een iets hoger niveau dan Delta (zie onder).
Door middel van de microscopische beeldvorming ontdekte het team van Subramaniam dat sommige van de nieuwe mutaties extra verbindingen creëren tussen het virus en de ACE2-receptoren. Het gaat om nieuwe "zoutbruggen" en waterstofbruggen tussen het Omikron spike-eiwit en de menselijke celreceptor ACE2. Een waterstofbrug is een niet-covalente binding tussen een elektronenpaar op een sterk elektronegatief atoom (zuurstof, stikstof of fluor) en een naburig waterstofatoom, gebonden aan een ander sterk elektronegatief atoom.
